Молекулярные доказательства эволюции [Молекулярно-биологические, Молекулярно-генетические, Биохимические]
Любая клетка состоит из определённого количества органических соединений. В строении клетки и в обеспечении энергией протекающих в ней процессов основную роль играют белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, липиды. Особое место в жизни клеток занимают макромолекулы белков и нуклеиновых кислот. Белки, прежде всего, являются строительным и пластическим материалом клетки, а нуклеиновые кислоты — носителями наследственной информации.
Для определения изменений, происходящих в макромолекулах близких по происхождению и далёких видов в определённый период исторического развития, используется ряд биохимических методов: гибридизация макромолекул ДНК, определение последовательности расположения аминокислот в молекуле белка (гемоглобина, миоглобина, цитохрома) и др.
На современном этапе развития молекулярной биологии можно анализировать изменения в последовательности нуклеотидов в ДНК или аминокислот в молекуле белка разных видов и по этому показателю судить о степени их сходства и различия.
Поскольку каждая замена аминокислот в молекуле белка связана с изменением одного, двух или трёх нуклеотидов в молекуле ДНК, с помощью компьютеров можно вычислить максимальное или минимальное число нуклеотидных замен в составе гена, участвующего в синтезе данной молекулы белка.
На основе полученных данных можно судить о среднем числе замещений аминокислот в молекуле белка и изменениях в расположении нуклеотидов в составе гена. Как известно, гемоглобин входит в состав красных кровяных телец — эритроцитов и активно участвует в транспорте кислорода. Гемоглобин в эритроцитах человека состоит из взаимно схожих двух α- и двух β-цепей. В каждую цепь α входит 141, в каждую цепь β — 145 аминокислот. Несмотря на взаимные различия α- и β-цепей гемоглобина, последовательность расположения аминокислот в них одинакова. Это свидетельствует о том, что цепи α и β гемоглобина возникли в результате дивергенции единой полипептидной цепи в историческом процессе. В результате мутационных изменений в различных группах животных замещение аминокислот происходило также в α- и β-цепях гемоглобина.
Как видно из данных таблицы 1, молекулы гемоглобина у человека и человекообразных обезьян почти схожи по последовательности аминокислот, однако различия между человеком и другими отрядами млекопитающих животных по этому показателю весьма существенны и составляют от 14 до 33. Такие же данные получены при сопоставлении аминокислотного состава белка цитохрома C человека, дрозофилы и других организмов (таблица 2).
Вид |
Число различий |
|
α-цепь |
β-цепь |
|
Человек — шимпанзе |
0 |
0 |
Человек — горилла |
1 |
1 |
Человек — лошадь |
18 |
25 |
Человек — коза |
20—21 |
28—33 |
Человек — мышь |
16—19 |
25 |
Человек — кролик |
25 |
14 |
Вид |
Число различий |
Человек — макака |
1 |
Человек — лошадь |
12 |
Человек — собака |
11 |
Человек — голубь |
12 |
Человек — змея |
14 |
Человек — лягушка |
18 |
Человек — акула |
24 |
Человек — дрозофила |
29 |
Человек — пшеница |
43 |
Человек — нейроспора |
48 |
Если скорость эволюции белка измеряется числом аминокислотных замен в год, то скорость эволюции генов измеряется путём определения нуклеотидных замещений. Однако нуклеотидные замены в составе генов не всегда обусловливают аминокислотную замену в составе белка. Об этом свидетельствует тот факт, что из 20 аминокислот, входящих в состав белка, 18 кодируются 2, 3, 4 и 6 кодами.
Каждый нуклеотид в составе гена может подвергаться мутации. Её называют точечной мутацией. Некоторые нуклеотиды по-разному реагируют на воздействие извне. В некоторых нуклеотидных парах мутация происходит всего один или два раза, у других число мутаций может достигать нескольких сотен. Последние называются «горячими» точками. Материал с сайта http://wiki-what.com
Очень важно и то, какой нуклеотид претерпевает изменения при мутации. Например, фенилаланин обладает кодоном UUU. Если третий нуклеотид этого кодона урацил заменяется аденином или гуанином, то положение кодона изменяется и кодоны UUA и UUG включают в полипептидную цепь не фенилаланин, а лейцин, что приводит к существенному изменению структуры и функции молекулы белка. Обычно у близких друг к другу в систематическом отношении видов число мутаций невелико и, наоборот, у видов, далёких друг от друга, — велико. Поэтому, например, ДНК человека оказалась гомологичной ДНК макаки на 66%, быка — на 28%, крысы — на 17%, лосося — на 8%, бактерии кишечной палочки — всего на 2%.
Обычно, определяя дивергенцию белков у нескольких видов, можно судить о сроках расхождений между ними. Скорость эволюции белка измеряется числом годичных аминокислотных замен в его составе. По аминокислотным заменам в составе белка можно определить момент дивергенции рода, семейства, отряда, класса, типа. Например, в результате изучения родословной белка глобина в установлено, что его строение было схожим у общих предков карпа и человека, существовавших около 400 млн лет назад, ехидны и человека — 225 млн лет назад, собаки и человека — 70 млн лет назад.

Молекулярное доказательство эволюции презентация
Молекулярная доказательство эволюци
Лекция молекулярные доказательства эволюции 11 класс
Молекулярные доказательства эволюции таблица
Методы молекулярной биологии какдоказательства эволюции

Докажите происхождение органического мира от одного предка с точки зрения молекулярной биологии.
Как определяется изменение молекулы белка в историческом процессе?
Что изменяется быстрей: молекула белка или ген?
Расскажите о разновидностях изменений гена.
Всегда ли изменение гена обусловливает изменения молекулы белка? Почему?
Можно ли определить сроки изменения видов по изменению молекулы белка?
Что такое дивергенция?